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tRNA 외에 RNA의 또 다른 주요 형태로는 전령 RNA(messenger RNA/mRNA)와 리보솜 RNA(ribosomal RNA/rRNA)가 있다. 1960년경 미국의 생화학자인 로버트 윌리엄 홀리를 비롯한 여러 과학자들은 단백질 합성에 tRNA가 관여함을 보여주었다. 홀리는 세포 내의 혼합물로부터 여러 종류의 tRNA를 분리하는 방법을 개발했고, 아미노산인 알라닌을 단백질 분자에 결합시키는 tRNA의 염기서열을 결정했다.

mRNA의 리보솜 분자들은 tRNA 분자의 서열을 결정한다.

tRNA 분자들은 아미노산 3개의 염기로 이루어진 코돈(codon)으로 결합된다. tRNA 분자의 서열은 궁극적으로 단백질의 아미노산 배열을 결정한다. tRNA 분자들이, 아미노산이 펩타이드 결합을 통해 단백질을 만들도록 펩타이드 결합의 촉매작용을 하기 때문이다. 새롭게 형성된 단백질들은 리보솜에서 분리되어 자신의 역할을 찾아 세포의 다른 부분으로 이동한다.

tRNA 분자들은 대개 100개 미만의 뉴클레오타이드를 가지며, 접혀서 클로버잎 형태를 띤다. 특정한 tRNA들이 단백질 합성에 필요한 20개의 아미노산에 각각 존재한다. 그리고 대부분 각 아미노산에 1개 이상의 tRNA가 존재한다.

61개의 코돈은 아미노산을 암호화하는 데 이용되는데, 이때의 아미노산은 61개보다 훨씬 적은 수의 별개의 tRNA에 의해 읽혀진다. 박테리아 대장균에서는 전체 40개의 다양한 tRNA들이 61개의 코돈을 해석하는 데 쓰인다. 아미노산은 아미노아실 tRNA 합성효소라 불리는 특이효소에 의해 tRNA에 올려지는데, 대개 각각의 아미노산에 대해 하나의 합성이 이루어진다. 하지만 일부 유기체에서는 20개의 합성효소보다 적은 수가 요구된다. 그것은 글루타민, 아스파라긴 같은 일부 아미노산들이 각각의 tRNA로 합성할 수 있기 때문이다. 모든 tRNA는 리보솜 위의 같은 장소에서 상호작용을 해야 하기 때문에 비슷한 구조를 취한다.