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합성유전자를 기초로 한 지정부위 돌연변이(site-directed mutagenesis)라고 불리는 기술을 발전시킨 공로로 1993년 노벨 화학상을 캐리 B. 멀리스와 함께 공동수상했다. 지정부위 돌연변이는 연구자들이 특정한 돌연변이들을 유전자 속에 삽입하는 것과 단백질을 부호화하는 것을 가능하게 했다.

지정부위 돌연변이를 사용함으로써, 과학자들은 알츠하이머병의 병리생리학에서 단백질 플라크(plaque) 형성과 관련된 구조와 기능의 관계를 분석하는 것이 가능해졌으며, 낭포성섬유증, 겸상적혈구질환, 혈우병에 대한 유전자 치료의 실행 가능성을 연구하는 것이 가능해졌다.

또한 새로운 의약 속성으로 묶여 있는 신경전달물질 부위와 계획한 유사물에서 단백질 수용체의 특징을 측정하는 것, 면역부전증에 포함된 바이러스성 단백질을 검사하는 것, 그리고 식품 과학과 기술에 사용된 산업 효소의 속성을 향상시키는 것이 가능해졌다.

스미스는 1956년 영국 맨체스터 대학에서 박사학위를 받았다. 박사학위를 받은 그 해 이후에 그는 밴쿠버로 이민을 갔고 1964년에 캐나다의 시민권자가 되었다. 캐나다와 미국에서 여러 직장에서 일을 한 후에 그는 1966년에 브리티시 컬럼비아 대학의 교수가 되었다.

그리고 1987년에는 그 대학 생화학연구소의 소장이 되었다. 그는 생명공학 회사인 지모제네틱스(ZymoGenetics)사의 창립자였다.

스미스는 1970년대 초기에 지정부위 돌연변이에 대해서 먼저 생각했으며 그 기술의 상세한 내용을 연구하는데 몇 년을 헌신했다. 그 방법은 연구자들에게 단백질 기능을 연구하는데 새로운 방향을 제공했다. 단백질은 3차원 구조로 접힌 아미노산의 끈을 구성하는 복합체이며 단백질의 구조는 그것의 기능을 결정한다.

단백질 아미노산의 배열에 대한 설명은 유전자, 즉 뉴클레오타이드로 불리는 유전자를 구성하는 기초 단위인 DNA 서브유니트의 배열에 포함되어 있다. 단백질 아미노산 배열, 그리고 그것의 기능은 유전자의 뉴클레오타이드 배열에서 돌연변이를 일으킴으로써 변경될 수 있다. 일단 변경된 단백질이 생산되면 그 단백질의 구조와 기능은 자연단백질의 구조와 기능에 비교될 수 있다.

그러나 스미스의 방법이 출현하기 전에 기술 생화학 연구자들은 유전자의 돌연변이가 막연한 것이라고 생각했었다. 그리고 계획성 없는 막연한 접근법은 그것을 어렵고 시간 낭비인 일로 만들었다. 스미스는 유전자 내의 특정하고 희망했던 위치에 뉴클레오타이드 배열을 변경할 수 있게 된 기술인 지정부위 돌연변이를 발전시킴으로써 이러한 상황을 개선했다. 이것으로 연구자들은 각각의 아미노산이 단백질 구조와 기능에서 역할을 하고 있다는 사실을 확신하게 되었다.

기초 연구에 대한 그것의 가치는 별도로 하더라도 지정부위 돌연변이는 의학, 농업 그리고 산업에 많이 적용된다. 예를 들면, 그것은 자연 단백질보다 더 안정적이고 활동적이거나 더 유용한 단백질 변형을 생산할 수 있게 되었다.